Vitamin C and hydroxyproline as markers of radiation-induced changes in the extracellular matrix

Abstract

Despite significant scientific interest in connective tissue, the effects of radiation on its components remain insufficiently studied. Existing research primarily focuses on the effects of ionizing radiation at radiotherapeutic doses, while only a limited number of studies address changes in the connective tissue matrix under radiation exposure. Materials and methods. An experimental study was conducted on 40 sexually mature rats exposed to radiation doses of 1.0, 3.0, and 5.82 Gy to determine the role of vitamin C and hydroxyproline in the development of connective tissue disorders following exposure to different doses of ionizing radiation. Results. It was established that total γ-irradiation leads to a dose-dependent decrease in ascorbic acid levels, which in turn disrupts the hydroxylation of proline to hydroxyproline. Conclusions. The impairment of hydroxylation processes with increasing radiation doses results in disturbances in the post-translational modification of collagen. This is accompanied by a decrease in total and protein-bound hydroxyproline levels, indicating a predominance of collagen degradation over biosynthetic processes, an increase in free hydroxyproline, reflecting collagen degradation processes, a rise in peptide-bound hydroxyproline, suggesting incomplete collagen breakdown and an inability to be reutilized in secondary synthesis.

В експериментальному дослідженні на статевозрілих щурах, опромінених дозами 1,0, 3,0 та 5,82 Гр, було визначено роль вітаміну С (аскорбінової кислоти) та оксипроліну у формуванні порушень сполучної тканини у тварин після опромінення різними дозами іонізуючого випромінювання. Встановлено, що тотальне γ-опромінення призводить до дозозалежного зниження вмісту аскорбінової кислоти, що обумовлює порушення процесів гідроксилювання проліну до оксипроліну. Послаблення процесів гідроксилювання із зростанням дози опромінення тварин призводить до порушення пострансляційної модифікації колагену і до зменшення рівня загального та білковозв’язаного оксипроліну, що свідчить про перевагу розпаду колагену над процесами біосинтезу, підвищенням вільного оксипроліну, що відображає процеси деградації колагену та пептиднозв’язаного оксипроліну, що свідчить про неповний розпад колагену й неможливість його залучення у вторинний синтез.